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Prépiline peptidase

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La prépiline peptidase est une protéase aspartique qui catalyse dans un premier temps l'hydrolyse des liaisons peptidiques GlyPhe pour libérer un peptide N-terminal basique de 5 à 8 résidus d'une prépiline de type IV puis dans un second temps la méthylation du nouveau groupe N-terminal avec un groupe méthyle d'une S-adénosyl-L-méthionine.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  • (en) Stephen Lory et Mark S Strom, « Structure-function relationship of type-IV prepilin peptidase of Pseudomonas aeruginosa – a review », Gene, vol. 192, no 1,‎ , p. 117-121 (PMID 9224881, DOI 10.1016/S0378-1119(96)00830-X, lire en ligne)
  • (en) Christian F. LaPointe et Ronald K. Taylor, « The Type 4 Prepilin Peptidases Comprise a Novel Family of Aspartic Acid Proteases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 2,‎ , p. 1502-1510 (PMID 10625704, DOI 10.1074/jbc.275.2.1502, lire en ligne)